Sperikon提供科研级重组蛋白表达与小规模纯化CRO服务，覆盖E.coli原核表达、HEK293T真核瞬时表达、 蛋白粗提、精纯、换液、浓缩、分装及基础质控检测。
针对不同目标蛋白的序列特征、表达难度、标签设计和后续应用需求，我们可协助客户制定表达系统选择、纯化 策略和质控方案。
工作流程
案例研究
T4 DNA 连接酶原核表达与纯化
T4 DNA 连接酶是分子克隆、载体构建和 DNA 片段连接实验中的常用工具酶。本案例基于 E. coli 原核表达体系进行 T4 DNA 连接酶表达，并通过亲和纯化、浓缩处理和 SDS-PAGE 检测，评估目标蛋白表达与纯化效果。
技术路线
实验结果展示
Figure A. T4 DNA 连接酶的原核表达验证
SDS-PAGE 结果显示，IPTG 诱导后样品在约 55-60 kDa 位置出现目标蛋白条带，而未诱导样品在该位置无明显条带，提示 T4 DNA 连接酶在 E. coli 中获得可检测表达。
Figure B. T4 DNA 连接酶亲和纯化与咪唑洗脱分析
![Figure B. T4 DNA 连接酶亲和纯化与咪唑洗脱分析](https://www.sperikon.com/wp-content/uploads/2026/06/2026060306432746.png")
亲和纯化结果显示，目标蛋白主要分布于 200 mM 咪唑洗脱组分 Lane 6、7，穿透液及低浓度咪唑洗脱组分中目标条带较弱，说明镍柱亲和纯化可有效富集目标蛋白。
Figure C. 纯化浓缩后 T4 DNA 连接酶样品分析
浓缩后样品在目标分子量附近呈现清晰条带，背景杂蛋白条带减少，说明纯化和浓缩处理后目标蛋白得到进一步富集。
